Белки в жизни человека реферат

Состав пищи. Питательные вещества Теория: Питание — это составная часть обмена веществ, необходимое условие для нормального роста, развития и жизнедеятельности организма. Питание — это совокупность процессов поступления, переваривания, всасывания и усвоения организмом питательных веществ, необходимых для нормальной жизнедеятельности организма. Для нормального роста, развития и жизнедеятельности человеку необходимо постоянное поступление в его организм основных питательных веществ белков, жиров, углеводов, минеральных солей, воды и витаминов , входящих в состав разнообразных продуктов питания.

Население стран с низким уровнем жизни. Лица, соблюдающие монодиету или голодающие в целях снижения веса. Пациенты с заболеваниями почек. Пациенты с заболеваниями органов пищеварения. Лица с профессионально обусловленным дефицитом веса: балерины, модели, гимнасты. Лица старше 60 лет.

Белок основа жизни реферат

Белкам принадлежит особая роль в воспроизводстве основных структурных элементов клетки, а также в образовании таких важнейших веществ как ферменты и гормоны [10. Наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, поэтому с помощью белков реализуется генетическая информация.

Без белков и ферментов ДНК не может реплицироваться, самопроизводиться. Таким образом, белки являются основой структуры и функции живых организмов. Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков — аминокислот, связанных друг с другом в полипептидные цепи.

Белки представляют собой полимерные молекулы, в состав которых входит 20 различных АК. Поскольку эти АК могут объединяться в самой различной последовательности, то они могут образовывать громадное количество разнообразных белков и их изомеров. Физико-химические свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактность укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот.

Молекулярная масса варьируется от 5 до 1 млн. Максимум поглощения белков, в УФ-области спектра, обусловленный наличием ароматических аминокислот, находится вблизи нм. Возбуждение электронов атома азота пептидной группы вызывает резкое увеличение поглощения при нм. Один из первых этапов выделения белка — получение соответствующих органелл рибосом, митохондрий, ядер, цитоплазматической мембраны с помощью дифференциального центрифугирования.

Далее белки переводят в растворимое состояние путем экстракции буферными растворами солей и детергентов, иногда — неполярными растворителями. Затем применяют фракционное осаждение неорганическими солями, этанолом, ацетоном или путем изменения pH, ионной силы. Для предотвращения коклюш у детей реферат работу проводят при пониженной температуре, с целью исключения протеолиза используют ингибиторы протеаз, некоторые белки стабилизируют полиолами, например глицерином.

Дальнейшую очистку проводят по схемам, специально разработанным для отдельных белков или группы гомологичных белков. Наиболее распространенные методы разделения — гель-проникающая хроматография, ионообменная и адсобрционная хроматография; эффективные методы — человека реферат хроматография высокого разрешения и аффинная хроматография [1.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из 20 основных аминокислот которые являются мономерами и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения Рис. Четыре структуры белка. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.

Концы белка называют С- и N- концом в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна не принимает участие в образовании пептидной связи : -COOH или -NH 2соответственно. При синтезе белка на рибосоме, новые аминокислоты присоединяются к C-концу. Белки длиной от 2 до аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации - протеинами, хотя это деление весьма условно [11.

Кроме последовательности первичной структурыкрайне важна трехмерная структура белка. Она формируется в процессе фолдинга от англ.

Выделяют четыре уровня структуры белка:. Последовательность аминокислот в белке первичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Из-за относительно больших размеров белковых молекул, сложности их строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химической человека реферат белков.

Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным образом на основании физико-химических свойств белков, источников их получения, аминокислоты активности и других, нередко случайных, признаков.

Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, на гидрофильные растворимые и гидрофобные нерастворимые и т. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т. Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из остатков аминокислот.

Они широко распространены в животном и растительном мире. Имеют сравнительно низкую молекулярную массу тыс. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом.

Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Самая низкая молекулярная масса до 12 тыс. Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах.

Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания [5.

Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминокислоты в жизни человека реферат и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе. Питательные вещества используются для построения … и При распаде 1 г белка образуется 4,1 ккал.

Кене в г. Служит физиологическим переносчиком железа. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма.

Первая группа - молочные продукты. Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:. Рацемизация аспартата также отмечена доклад информатике компьютерная графика старении коллагена ; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты [5].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерийа затем и в тканях высших организмов. В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз дерморфинадермэнкефалина и делторфинов.

Наличие D-аминокислот аминокислоты в жизни человека реферат высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков. Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий.

Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомер изуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногеннымиили стандартнымив некоторых аминокислоты в жизни человека реферат присутствуют специфические нестандартные аминокислотывозникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций.

В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин Sec, U и пирролизин Pyl, O. Решение этого вопроса смотрим в работе [13].

Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот :. Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов. Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями.

Скорее всего они являются пептидами, поскольку молекулярная масса не превышает дальтон. Являются белковым компонентом в структуре нуклеопротеидов. Проламины и глютеины - белки растительного происхождения. Альбумины и глобулины- наиболее богаты этими белками сыворотка крови, молоко, яичный белок. Оба эти класса относятся к глобулярным белкам.

Соотношение альбуминов к глобулинам, получившее название белкового коэффициента в норме в крови сохраняется на постоянном уровне. Это соотношение при многих заболеваниях изменяется, поэтому определение его имеет важное практическое значение. Альбумины - 69 дальтон, а глобулины - дальтон.

Протеиды — сложные белкисостоят из белковой части и простетической группы небелкового компонента. Фосфопротеиды - содержат фосфорную кислоту. Липопротеиды — липиды. Аминокислоты и их свойства Гликопротеиды — углеводы.

Металлопротеиды - металлы. Нуклеопротеиды содержат в качестве простетической группы нуклеиновые кислоты. Хромопротеиды — пигменты. Гемопротеиды содержат в качестве простетической группы Fe. Порфирины содержат Mg. Флавопротеиды содержат производные изоаллоксозина.

Все белки участвуют в фундаментальных процессах жизнедеятельности: фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и углекислоты, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цвето- восприятие.

Например, хромопротеиды играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности: достаточно подавить дыхательную функцию Hb путем введения окиси углерода, либо подавить утилизацию кислорода в тканях синильной кислотой или ее солями цианидами, как моментально наступает смерть.

Спасибо, вам отправлено письмо. Дата обращения 5 сентября Вельтищев Ю.

ПОСМОТРИТЕ ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Видеоурок по биологии "Белки"

Проламины – растительные белки, растворимы в этиловом спирте группа сложных белков, играющих первостепенную роль в жизнедеятельности. Это особо важная группа сложных белков, играющих первостепенную роль в жизнедеятельности организмов, в частности, в явлении наследственности.

Чернышевского Саратов 2012 Введение В клетках живых организмов постоянно происходит синтез органических веществ, среди которых особо можно выделить полимерные макромолекулы , такие как белки ,нуклеиновые кислоты и полисахариды. Одну из ведущих ролей в жизнедеятельности живых организмов играют белки. От родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют многообразные функции : ускоряют химические реакции белок — катализатор ,выполняют транспортную функцию , структурную , защитную функции , участвуют в передаче сигналов от одних клеток к другим и таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами от греч. На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. Это высокомолекулярные полипептиды с молекулярной массой от 6000 до 1 млн. Д и выше. В организме человека встречается около 5 млн. Из них насчитывается около 50 000 индивидуальных белков. Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения , все белки построены из мономерных единиц. В белках человеческого организма такими мономерами служат 20 из нескольких сотен известных в природе аминокислот. Аминокислоты связываются между собой особой ковалентной связью , называемой пептидной. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК , называемой геном. Белки , входящие в состав живых организмов , включают сотни и тысячи аминокислот. Порядок их соединения в молекулах белков самый разнообразный , чем и определяется различие свойств белков.

Модифицированные аминокислоты присутствующие в белках Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 аминокислот. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.

Белки—сложные вещества, состоящие из аминокислот. Являются неизменной составляющей частью рациона. Это главный строительный материал, без которого невозможен рост мускулатуры и тканей в целом.

Липиды белки углеводы реферат

Белкам принадлежит особая роль в воспроизводстве основных структурных элементов клетки, а также в образовании таких важнейших веществ как ферменты и гормоны [10. Наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, поэтому с помощью белков реализуется генетическая информация. Без белков и ферментов ДНК не может реплицироваться, самопроизводиться. Таким образом, белки являются основой структуры и функции живых организмов. Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков — аминокислот, связанных друг с другом в полипептидные цепи.

Строение и функции белков

Понятие аминокислот, их классификация и получение, физические и химические свойства. Уровни структурной организации белковых молекул, характеристика простых и сложных белков. Отличительные черты биологических функций белков, методы их выделения и анализ. Методы измерения индивидуальных белков. Структурная организация белковых молекул. Характеристики простых, сложных и структурных протеинов. Биологические свойства белков. Химические свойства: строение молекулы, оптическая активность, последовательность аминокислот.

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать денатурировать под воздействием нагревания или кислот. В начале XIX века уже были получены некоторые сведения об элементарном составе белков, было известно, что при гидролизе белков образуются аминокислоты.

Биологически активные соединения живых организмов. Эмпирическая формула глюкозы С б Н 12 0 6.

Белковая недостаточность

.

Аминокислоты в жизни человека реферат

.

.

.

.

.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Белок и его роль в организме
Похожие публикации